عنوان انگليسي

Mechanism of Membrane Damage by Streptolysin-O



نویسنده/ناشر/نام مجله :
INFECTION AND IMMUNITY
سال انتشار
1985
کد محصول
1003045
تعداد صفحات انگليسي
9
تعداد صفحات فارسي
10
قیمت بر حسب ریال
60000
نوع فایل های ضمیمه
Pdf+Word
حجم فایل
4 مگا بایت
تصویر پیش فرض


عنوان فارسي

مکانیسم آسیب غشایی از طریق Streptolysin – O




نام و نام خانوادگی
*


تلفن همراه
*


ایمیل
*






Abstract

Streptolysin-O (SLO) is a thiol-activated, membrane-damaging protein toxin of Mr 69,000 that is produced by most strains of beta-hemolytic group A streptococci. Native, primarily water-soluble toxin molecules bind to cholesterol-containing target membranes to assemble into supramolecular curved rod structures (25 to 100 nm long by ca. 7.5 nm wide), forming rings and arcs that penetrate into the apolar domain of the bilayer. Electron microscopic analyses of toxin polymers in their native and reconstituted membrane-bound form indicate that the convex surface of the rod structures is a hydrophobic, lipid-binding domain, whereas the concave surfaces appear to be hydrophilic. The embedment of the rings and arcs generates large transmembrane slits or pores of up to 30-nm diameter that can be directly visualized by negative staining and freeze-fracture electron microscopy. SLO oligomers were isolated in extensively delipidated form in detergent solution, and cholesterol was found not to detectably contribute to the observed rod structures. The rods are stable structures that resist prolonged exposure to trypsin and chymotrypsin. They can be reincorporated into cholesterol-free phosphatidylcholine liposomes to generate lesions identical to those observed on erythrocytes lysed by native SLO. Thus, although cholesterol plays a key role in the initial binding of SLO to the membrane, it does not directly participate in the formation of the membrane-penetrating toxin channels. Membrane damage by SLO is basically analogous to that mediated by previously studied channel formers, namely, the C5b-9 complement complex and staphylococcal alpha-toxin

چکیده

Streptolysin – O (SLO)  یک سم پروتئینی Mr 69,000، فعال شده با تیول و آسیب رسان به غشاء است که از طریق اکثر گونه های استرپتوکوک گروه β – hemolytic تولید می شود. مولکولهای سمی اصلی که اساساً حلال در آب هستند، به غشای هدف حاوی کلسترول متصل می شوند تا در ساختارهای میله ای منحنی supramolecular جمع آوری شوند (25-100 nm طول و تقریباً 7.5 nm عرض)، و حلقه ها و قوس هایی را تشکیل دهند تا در منطقه غیر قطبی دو لایه ای نفوذ نمایند. آنالیزهای میکروسکوپی الکترونی از پلیمرهای سمی در فرم اصلی (بومی) و مجدداً تشکیل شدۀ متصل به غشاء نشان می دهد که سطح محدب ساختارهای میله ای، قلمرویی آب گریز، متصل به لیپید است، در حالیکه به نظر می رسد سطوح مفعر آب دوست باشند.  جایگیری حلقه ها و قوس ها موجب تشکیل شکافها یا حفره های بزرگ تراغشایی با قطر بیش از 30 nm می شود که می توان آنها را به طور مستقیم با میکروسکوپ الکترونی رنگ آمیزی منفی (negative staining) و یخ شکن (freeze fracture) مشاهده نمود. اولیگومرهای SLO به شکل کاملاً لیپید زدا شده ای در محلول پاک کننده ای ایزوله شدند، و کلسترول به صورت مشخصی در این ساختارهای میله ای مورد مشاهده نقشی نداشت. این میله ها ساختارهای با ثباتی هستند که اگر به صورت طولانی در معرض trypsin and chymotrypsin قرار گیرند، مقاومت می کنند. آنها می توانند دوباره درون لیپوزوم های phosphatidylcgoline فاقد کلسترول ترکیب شوند تا جراحاتی مشابه با موارد مشاهده شده در اریتروسیت های تجزیه شده با استفاده از SLO  اصلی (بومی) تولید شوند.  بنابراین، گرچه کلسترول نقش کلیدی و مهمی در اتصال اولیه SLO به غشادارد، اما مشارکت مستقیمی در تشکیل کانال های سمی نفوذ کننده به غشاء ندارد. اساساً آسیب غشایی از طریق SLO مشابه با واسطه های تشکیل دهنده کانال، یعنی کمپلکس مکمل C5b – 9 و سم آلفای staphylococcal است که قبلاً مورد مطالعه و بررسی قرار گرفته است.




Skip Navigation Links
ناحیه کاربری

 
 

وارد شوید


دانلود فایل
دانلود مقالات ترجمه شده

مقالات ترجمه شده فنی مهندسی

مهندسی فناوری اطلاعات مهندسی برق مهندسی عمران مهندسی كامپيوتر مهندسي شيمی
مهندسی مکانیک مهندسی صنايع مهندسی پليمر مهندسی پزشکی مهندسی نفت
مهندسی معدن مهندسی مواد مهندسی شهرسازی مهندسي نساجی مهندسی هوافضا
مهندسی ایمنی صنعتی

مقالات ترجمه شده علوم انسانی

حسابداری مديريت روانشناسی حقوق علوم اقتصادی
تربيت بدنی و علوم ورزشی علوم تربيتی فلسفه علوم ارتباطات اجتماعی مديريت جهانگردی
مديريت اجرايی تاريخ علوم اجتماعی علوم جغرافيايی علوم سياسی
مجموعه محيط زيست باستان شناسی زبانشناسی مطالعات جهان الهیات و معارف اسلامی

مقالات ترجمه شده علوم پایه

زيست شناسی شيمی فیزیک رياضی زمين شناسی
آمار ژئوفيزيك و هواشناسی نانوفناوری

مقالات ترجمه شده علوم پزشکی

پزشكی بيوتكنولوژی پرستاری داروسازی علوم آزمايشگاهی
دامپزشكی دندانپزشكی

مقالات ترجمه شده کشاورزی

مجموعه مهندسی كشاورزی مجموعه مهندسی منابع طبيعی

مقالات ترجمه شده هنر

معماری
تماس با ما

آدرس دفتر تهران

خیابان ولیعصر، زرتشت غربی، بعد از بیمارستان مهر، پلاک 86 واحد 3
تلفن تماس 02188972928
مدیریت گروه 09124677115
مدیریت فناوری اطلاعات
09124648967
آدرس دفتر کرج
البرز - نظرآباد - الغدیر جنوبی، کوچه غدیر 4 (کوچه شهید بذرپاچ) ساختمان ستاره طبقه چهارم پلاک 6
تلفن تماس 02645344101
دعوت به همکاری