چکیده
سیتوکروم اکسیداز c عضوی از خانواده ی بزرگ اکسید از مس هِم (HCO) است. HCOها به عنوان آنزیم های انتهایی در زنجیره ی تنفسی پروکاریوت های هوازی و میتوکندریا عمل می کنند، که کاهش اکسیژن مولکولی را با پمپاژ پروتون تراغشایی جفت می نمایند. انتقال الکترون ها از سیتوکروم c به اکسیداز از طریق ارتباط گذرای دو پروتئین، برای کارکرد کامل آنزیم ضروری است. ورود و خروج الکترون از یک مکان یکسان در سیتوکروم c انجام می شود. در اینجا ما ساختار بلوری سیتوکروم اکسیداز نوع caa3 از باکتری ترموس ترموفیلوس را گزارش می دهیم، که داری یک دامنه ی سیتوکروم c است که از لحاظ کوالانسی محدود شده است. بلورها در یک مزوفاز دو پیوسته با استفاده از یک مونواسیل گریسرول زنجیره-کوتاه ترکیبی به عنوان لیپید میزبان رشد یافته‌اند. از روی نقشه ی چگالی الکترون در تفکیک پذیری 2.36 آنگسترومی، یک زیرواحد غشایی کاملا جدید و یک فسفولیپید گلیکوگلیسرولی ذاتی که در مجموعه جاسازی شده است، شناسایی شد. برخلاف مکانیزم های قبلی انتقال الکترون که برای سیتوکروم c حلشدنی، مشاهده شده بودند، این ساختار، معماریِ مجموعه ی انتقال الکترون را برای حوزه ی مرکب کوپردوکسین/سیتوکروم c آشکار می کند، که بر موقعیت‌های مختلف بر روی سیتوکروم c جهت ورود و خروج الکترون دلالت دارند. در این مقاله پشتیبانی از یک جایگزین برای مشخصه‌یابی گیت پروتون کلاسیکی این دسته از HCOها ارائه شده است.
1-مقدمه
اعضای خانواده ی HCO بر اساس الگوهای توالی و نگهداری (بقاء) گذرگاه پروتون D و K طبقه بندی شده، و در سه دسته ی عمده نوع A، B و C قرار گرفته اند. HCOهای نوع A را می توان بر اساس واحد تکراری آمینو اسید در انتهای آبگریز گذرگاه D، به دو زیر دسته تقسیم کرد (شکل مکمل 1). نوع A1 شامل یک باقیمانده بسیار محافظت شده ی گلوتامات (نمک اسید گلوتامیک) در واحد تکراری توالی (XGHPEV ) است....
میتوانید از لینک ابتدای صفحه، مقاله انگلیسی را رایگان دانلود فرموده و چکیده انگلیسی و سایر بخش های مقاله را مشاهده فرمایید